Les protéines sont le principal matériau de construction des organismes. Différentes protéines ont des fonctions différentes. Si nous comparons le corps à un bâtiment, chacun des matériaux ou éléments de construction—le fer, les briques, le ciment, les fenêtres et les ascenseurs, par exemple—peut être comparé à une protéine dans l’organisme.
Les protéines sont principalement composées de carbone (C), d’hydrogène (H), d’oxygène (O), d’azote (N) et de soufre (S). Cependant, le phosphore (P), le fer (Fe), le cuivre (Cu) et le zinc (Zn) peuvent également être trouvés dans la structure des protéines.
Les éléments constitutifs des protéines sont les acides aminés. Bien qu’il existe des protéines composées uniquement d’acides aminés, certaines protéines contiennent différentes molécules telles que les glucides et les graisses.
Acides aminés
Bien que près de 200 acides aminés aient été identifiés dans la nature, 20 d’entre eux entrent généralement dans la composition des protéines.
Les acides aminés sont des molécules constituées de chaînes carbonées qui contiennent au moins un groupe carboxyle (-COOH) et au moins un groupe amino (-NH2) dans leur structure (la proline a un groupe imino (-NH)). Le nombre de carbones dans la chaîne varie généralement entre 2 et 11, selon le type d’acide aminé.
La glycine, l’acide aminé le plus simple, est constituée d’un groupe carboxyle et d’un groupe amino liés à 1 atome de carbone et contient deux atomes de carbone.
Une liaison peptidique est formée entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amino de l’autre acide aminé. Ainsi, la structure formée par la combinaison de deux acides aminés est appelée dipeptide et la structure formée par l’union de trois acides aminés par des liaisons peptidiques est appelé tripeptide.
Les protéines sont des peptides généralement constitués de 100 acides aminés ou plus. Cependant, certaines protéines contiennent moins de 100 acides aminés.
Le nombre et la séquence des acides aminés d’une protéine, ainsi que la longueur de sa chaîne, sont codés dans l’ADN de l’organisme qui la produit. C’est pourquoi les protéines sont uniques pour chaque organisme vivant.
Structure des protéines
La structure dans laquelle les acides aminés se combinent pour former une chaîne est la “structure primaire” des protéines. Cependant, cette structure ne reste pas en chaîne droite. Les acides aminés de la chaîne interagissent les uns avec les autres et à la suite de cette interaction, des plis se produisent dans la chaîne.
À la suite de l’interaction, des liaisons hydrogène se forment généralement entre les atomes d’oxygène et d’azote. Un tour se forme généralement tous les 4 acides aminés. En conséquence, la protéine acquiert une structure en hélice; cette structure de protéines est appelée “structure secondaire.” La myosine, la kératine et l’epidermin sont des protéines possédant des structures secondaires.
Les liaisons hydrogène qui assurent la formation de la structure secondaire sont des liaisons faibles, mais le grand nombre de liaisons hydrogène présentes dans la structure stabilise la structure secondaire.
Cependant, si deux acides aminés soufrés coïncident dans les plis de la chaîne, une liaison disulfure (S-S) s’établit également entre ces deux acides aminés. La liaison disulfure dans la structure secondaire rend la structure beaucoup plus solide. En général, les protéines présentent des structures secondaires de deux manières différentes: feuillet β et hélice α.
La structure secondaire formée prend une structure plus complexe en montrant des liaisons hydrogène, des liaisons disulfure, des liaisons de van der Waals et des interactions hydrophobes. Cette structure de protéines est appelée “structure tertiaire.” Les protéines globulaires présentent généralement une structure tertiaire.
La “structure quaternaire” émerge lorsque plus d’une chaîne polypeptidique se réunit avec ces interactions. L’hémoglobine est une protéine à structure quaternaire.
Image: Open Oregon – Protein Structure, CC BY 4.0
Les protéines ont des poids moléculaires différents selon le nombre d’acides aminés qu’elles contiennent. L’insuline pèse 6 000 Da tandis que l’uréase pèse 480 000 Da.
Classification des protéines
Les protéines peuvent être classées selon différents paramètres. Ces classifications sont les suivantes;
I) Selon la configuration
II) Selon la composition chimique
III) Selon la fonction
I) Selon la configuration
1. Protéines fibreuses; sont des protéines en forme de bâtonnets insolubles dans l’eau. Le collagène, la kératine, l’élastine et la tropomyosine peuvent être cités comme exemples.
2. Protéines globulaires; sont des protéines rondes solubles dans l’eau. L’albumine sérique, l’hémoglobine, les enzymes, les anticorps et les hormones peuvent être cités comme exemples.
II) Selon la composition chimique
1. Protéines simples; sont des protéines qui ne libèrent que des acides aminés et leurs dérivés lorsqu’elles sont hydrolysées. Des exemples sont les albumines, les globulines, les glutélines, les prolamines, les protamines, les histones, le collagène, la kératine, la fibrine, la myosine, l’élastine et l’epidermin.
2. Protéines conjuguées; sont des protéines qui libèrent des substances autres que les acides aminés et leurs dérivés lorsqu’elles subissent une hydrolyse. Des exemples comprennent les phosphoprotéines, les lipoprotéines, les glycoprotéines, les nucléoprotéines, les chromoprotéines et les métalloprotéines.
III) Selon la fonction
1. Enzymes; comme l’amylase et la lactase.
2. Structurelles; comme les glycoprotéines et les lipoprotéines.
3. Contractiles; la myosine, l’actine et la tubuline peuvent être citées comme exemples.
4. Hormones; comme l’insuline et les hormones de croissance.
5. Transporteurs; tels que l’hémoglobine, la transferrine et l’albumine sérique.
6. Protéines de réserve; comme l’hordéine et la gliadine.
7. Protéines protectrices; comme les anticorps et les immunoglobulines.
8. Toxiques; comme le venin de serpent et la ricine.
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Références
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Halil İbrahim Akgül
Halil Ibrahim Akgul, Ph.D., is an Assistant Professor of Food Engineering at Bayburt University, where he works in the Division of Food Sciences within the Faculty of Engineering. He received his B.Sc. in Food Engineering from Akdeniz University in 2010, followed by an M.Sc. and a Ph.D. in Food Engineering from Atatürk University in 2015 and 2020, respectively. His formally recognised academic fields are Food Sciences and Engineering, Food Technologies, Dairy and Dairy Products Technology, and Food Microbiology.
Dr. Akgul has more than fifteen years of professional, research, and academic experience in food science. Between 2011 and 2013, he worked as the food engineer responsible for operations at the Pilot Dairy and Bread Factory of Atatürk University’s Directorate of Agricultural Enterprises. This industrial experience, combined with his subsequent academic research, gave him extensive practical and scientific knowledge of milk processing, dairy production, food quality, hygiene, and product development.
His research is primarily focused on milk and dairy products, dairy microbiology, starter cultures, lactic acid bacteria, exopolysaccharides, butter technology, and the physicochemical, microbiological, sensory, and nutritional properties of foods. His studies have examined the quality and fatty-acid composition of traditional butter, aroma formation in butter produced with different starter cultures, raw-milk quality, the characterisation and antioxidant activity of bacterial exopolysaccharides, traditional dairy products such as çökelek and karın kaymağı, colostrum powder, and the use of fruit-derived ingredients in ice cream production.
His academic record includes peer-reviewed research articles published in national and international journals, including Mljekarstvo, Acta Scientiarum Technology, the Journal of Food Safety and Food Quality, the International Journal of Food Engineering, the Atatürk University Journal of Agricultural Faculty, and ATA Food Journal. Four of the research articles currently listed in his university profile were published in SCI-Expanded-indexed journals. He has also contributed to twelve national and international conference papers and presentations covering dairy products, food microbiology, butter quality, fatty-acid composition, starter cultures, exopolysaccharide-producing bacteria, colostrum, traditional foods, and functional ice-cream formulations.
Dr. Akgul has participated as a researcher or adviser in eleven completed scientific and applied research projects. These projects have addressed the modernisation of pilot dairy-processing facilities; the production and quality characteristics of colostrum powder; the physicochemical and microbiological quality of butter and raw milk; the identification of exopolysaccharide-producing lactic acid bacteria; the development and production optimisation of starter cultures for mould-ripened cheese; the standardisation of traditional dairy products; and the use of sloe berry and persimmon fibre in ice-cream production.
His teaching experience spans undergraduate, associate-degree, and graduate education. The courses he has taught include Food Chemistry, Analytical Chemistry, General Chemistry, Organic Chemistry, Fermented Dairy Products Technology, Butter Production and Processing Technology, Healthy Living and Nutrition, Organic Agriculture and Food, Popular Science, Digital Literacy, and Information Technologies. Through these courses, he combines fundamental food chemistry and engineering principles with dairy technology, nutrition, scientific literacy, and the practical communication of scientific knowledge.
He is the founder and Editor-in-Chief of Gıda ve Sağlık, a multilingual digital publication devoted to food, nutrition, health, food chemistry, food microbiology, and culinary science. Through this platform, he draws upon his academic background, teaching experience, research activity, and practical knowledge of food production to present scientifically grounded information in a detailed and accessible form for an international readership.