Las proteínas son el principal material de construcción de los organismos. Diferentes proteínas tienen diferentes funciones. Si comparamos el cuerpo con un edificio, cada material o componente—como el hierro, los ladrillos, el cemento, las ventanas y los ascensores—puede compararse con una proteína del organismo.
Las proteínas están compuestas principalmente de carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y azufre (S). Sin embargo, en la estructura de las proteínas también se pueden encontrar fósforo (P), hierro (Fe), cobre (Cu) y zinc (Zn).
Los componentes básicos de las proteínas son los aminoácidos. Algunas proteínas están formadas únicamente por aminoácidos, mientras que otras también contienen moléculas como carbohidratos y grasas.
Aminoácidos
Aunque existen casi 200 tipos diferentes de aminoácidos en la naturaleza, generalmente hay 20 tipos diferentes de aminoácidos en la estructura de las proteínas. En la siguiente tabla se dan algunas propiedades de los 20 aminoácidos que se encuentran en la estructura de los seres vivos, como símbolos, peso molecular, masa molar y fórmula química;
Los aminoácidos son moléculas constituidas por cadenas de carbono que contienen en su estructura al menos un grupo carboxilo (-COOH) y al menos un grupo amino (-NH2) (la prolina tiene un grupo imino (-NH)). El número de carbonos de la cadena suele variar entre 2 y 11, dependiendo del tipo de aminoácido.
La glicina, el aminoácido más simple, consta de un grupo carboxilo y un grupo amino unidos a 1 átomo de carbono y contiene dos átomos de carbono.
Se forma un enlace peptídico entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro aminoácido. De esta forma, la estructura formada por la combinación de dos aminoácidos se denomina dipéptido y la estructura formada por la unión de tres aminoácidos mediante enlaces peptídicos se denomina tripéptido. Los aminoácidos se combinan formando enlaces peptídicos entre sí y se convierten en péptidos.
Las proteínas son péptidos que suelen estar formados por 100 o más aminoácidos. Sin embargo, algunas proteínas contienen menos de 100 aminoácidos.
La cantidad y la secuencia de aminoácidos de una proteína, así como la longitud de su cadena, están codificadas en el ADN del organismo que la produce. Por eso las proteínas son específicas de cada organismo.
Estructura de las proteínas
La estructura en la que los aminoácidos se combinan para formar una cadena es la “estructura primaria” de las proteínas. Sin embargo, esta estructura no permanece en una cadena lineal; los aminoácidos de la cadena interactúan entre sí y, como resultado de esta interacción, se producen pliegues en la cadena.
Como resultado de estas interacciones, se forman enlaces de hidrógeno entre el oxígeno y el nitrógeno. Generalmente se forma una vuelta cada 4 aminoácidos. Como resultado, la proteína adquiere una estructura de hélice; Esta estructura de las proteínas se denomina “estructura secundaria.” Proteínas como la miosina, la queratina y la epidermina presentan estructuras secundarias.
Los enlaces de hidrógeno que proporcionan la formación de la estructura secundaria son enlaces débiles, pero la presencia de numerosos enlaces de hidrógeno en la estructura estabiliza la estructura secundaria.
Sin embargo, si dos aminoácidos que contienen azufre coinciden en los pliegues de la cadena, también se establece un enlace disulfuro (S-S) entre estos dos aminoácidos. El enlace disulfuro en la estructura secundaria hace que la estructura sea mucho más fuerte. En general, las proteínas muestran estructuras secundarias de dos formas diferentes: lámina β (hoja plisada) y hélice α.
La estructura secundaria formada adquiere una estructura más compleja al mostrar enlaces de hidrógeno, enlaces disulfuro, enlaces de van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Esta estructura de las proteínas se denomina “estructura terciaria.” Las proteínas globulares generalmente muestran una estructura terciaria.
Con estas interacciones surge una “estructura cuaternaria” como resultado de la combinación de más de una cadena polipeptídica. La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria.
Imagen: Open Oregon – Protein Structure, CC BY 4.0
Las proteínas tienen diferentes pesos moleculares según la cantidad de aminoácidos que contienen. La insulina pesa 6.000 Da, mientras que la ureasa pesa 480.000 Da.
Clasificación de proteínas
Las proteínas se pueden clasificar según diferentes parámetros. Estas clasificaciones son las siguientes;
I) Según la configuración
II) Según la composición química
III) Según la función
I) Según la configuración
1. Fibrosas; Son proteínas en forma de bastón que son insolubles en agua. Se pueden citar como ejemplos el colágeno, la queratina, la elastina y la tropomiosina.
2. Globulares; Son proteínas de forma redonda solubles en agua. Como ejemplos se pueden citar la albúmina sérica, la hemoglobina, las enzimas, los anticuerpos y las hormonas.
II) Según la composición química
1. Simples; Son proteínas que liberan únicamente aminoácidos y sus derivados cuando se hidrolizan. Ejemplos de ello son albúminas, globulinas, glutelinas, prolaminas, protaminas, histonas, colágeno, queratina, fibrina, miosina, elastina y epidermina.
2. Conjugadas; Son proteínas que liberan sustancias distintas a los aminoácidos y sus derivados cuando sufren hidrólisis. Los ejemplos incluyen fosfoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, nucleoproteínas, cromoproteínas y metaloproteínas.
III) Según la función
1. Enzimas; la amilasa y la lactasa.
2. Estructurales; glicoproteínas y lipoproteínas.
3. Contráctiles; la miosina, la actina y la tubulina.
4. Hormonas; insulina y hormonas de crecimiento.
5. Transportadoras; hemoglobina, transferrina y albúmina sérica.
6. Proteínas de reserva; la hordeína y la gliadina.
7. Protectoras; anticuerpos e inmunoglobulinas.
8. Tóxicos; el veneno de serpiente y la ricina.
Para obtener información sobre las funciones de las proteínas en el organismo y su relación con la nutrición, consulte: Proteínas; Funciones en el Cuerpo, Calidad y Necesidad Diaria
Referencias
Saldamlı, İ. (Ed.). (2021). Gıda Kimyası. Hacettepe Üniversitesi Yayınları.
Bilişli, A. (2012). Gıda Kimyası. Sidas Medya.
Gökalp, H. Y., Nas, S., & Certel, M. (2002). Biyokimya-I: Temel Yapılar ve Kavramlar. Pamukkale Üniversitesi Mühendislik Fakültesi.
Aksoy, M. (Ed.). (2022). Beslenme Biyokimyası (7. baskı). Ankara Nobel Tıp Kitabevleri.
Alberts, B., Hopkin, K., Johnson, A. D., Morgan, D., Raff, M., Roberts, K., & Walter, P. (2023). Essential Cell Biology (6th ed.). W. W. Norton & Company.
Raymond, J. L., & Morrow, K. (2023). Krause ve Mahan Besin ve Beslenme Bakım Süreci (16. baskı; G. Akbulut, Çev. Ed.). Nobel Tıp Kitabevleri.
Callahan, A., Leonard, H., & Powell, T. (2022). Nutrition: Science and Everyday Application (2nd ed.; Protein Structure). Lane Community College / Open Oregon Educational Resources.
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Halil İbrahim Akgül
Halil Ibrahim Akgul, Ph.D., is an Assistant Professor of Food Engineering at Bayburt University, where he works in the Division of Food Sciences within the Faculty of Engineering. He received his B.Sc. in Food Engineering from Akdeniz University in 2010, followed by an M.Sc. and a Ph.D. in Food Engineering from Atatürk University in 2015 and 2020, respectively. His formally recognised academic fields are Food Sciences and Engineering, Food Technologies, Dairy and Dairy Products Technology, and Food Microbiology.
Dr. Akgul has more than fifteen years of professional, research, and academic experience in food science. Between 2011 and 2013, he worked as the food engineer responsible for operations at the Pilot Dairy and Bread Factory of Atatürk University’s Directorate of Agricultural Enterprises. This industrial experience, combined with his subsequent academic research, gave him extensive practical and scientific knowledge of milk processing, dairy production, food quality, hygiene, and product development.
His research is primarily focused on milk and dairy products, dairy microbiology, starter cultures, lactic acid bacteria, exopolysaccharides, butter technology, and the physicochemical, microbiological, sensory, and nutritional properties of foods. His studies have examined the quality and fatty-acid composition of traditional butter, aroma formation in butter produced with different starter cultures, raw-milk quality, the characterisation and antioxidant activity of bacterial exopolysaccharides, traditional dairy products such as çökelek and karın kaymağı, colostrum powder, and the use of fruit-derived ingredients in ice cream production.
His academic record includes peer-reviewed research articles published in national and international journals, including Mljekarstvo, Acta Scientiarum Technology, the Journal of Food Safety and Food Quality, the International Journal of Food Engineering, the Atatürk University Journal of Agricultural Faculty, and ATA Food Journal. Four of the research articles currently listed in his university profile were published in SCI-Expanded-indexed journals. He has also contributed to twelve national and international conference papers and presentations covering dairy products, food microbiology, butter quality, fatty-acid composition, starter cultures, exopolysaccharide-producing bacteria, colostrum, traditional foods, and functional ice-cream formulations.
Dr. Akgul has participated as a researcher or adviser in eleven completed scientific and applied research projects. These projects have addressed the modernisation of pilot dairy-processing facilities; the production and quality characteristics of colostrum powder; the physicochemical and microbiological quality of butter and raw milk; the identification of exopolysaccharide-producing lactic acid bacteria; the development and production optimisation of starter cultures for mould-ripened cheese; the standardisation of traditional dairy products; and the use of sloe berry and persimmon fibre in ice-cream production.
His teaching experience spans undergraduate, associate-degree, and graduate education. The courses he has taught include Food Chemistry, Analytical Chemistry, General Chemistry, Organic Chemistry, Fermented Dairy Products Technology, Butter Production and Processing Technology, Healthy Living and Nutrition, Organic Agriculture and Food, Popular Science, Digital Literacy, and Information Technologies. Through these courses, he combines fundamental food chemistry and engineering principles with dairy technology, nutrition, scientific literacy, and the practical communication of scientific knowledge.
He is the founder and Editor-in-Chief of Gıda ve Sağlık, a multilingual digital publication devoted to food, nutrition, health, food chemistry, food microbiology, and culinary science. Through this platform, he draws upon his academic background, teaching experience, research activity, and practical knowledge of food production to present scientifically grounded information in a detailed and accessible form for an international readership.