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Proteínas; Aminoácidos, Estructura y Clasificación

Las proteínas son el principal material de construcción de los organismos. Diferentes proteínas tienen diferentes funciones. Si pensamos en el cuerpo como un edificio, podemos aceptar que muchos materiales y componentes de construcción, como el hierro, los ladrillos, el cemento, las ventanas y los ascensores, son diferentes tipos de proteínas del cuerpo.

Las proteínas están compuestas principalmente de carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y azufre (S). Sin embargo, en la estructura de las proteínas también se pueden encontrar fósforo (P), hierro (Fe), cobre (Cu) y zinc (Zn).

Los componentes básicos de las proteínas son los aminoácidos. Las proteínas generalmente consisten únicamente en aminoácidos. Sin embargo, también hay tipos de proteínas que contienen carbohidratos, grasas y algunas otras moléculas junto con los aminoácidos.

Aunque existen casi 200 tipos diferentes de aminoácidos en la naturaleza, generalmente hay 20 tipos diferentes de aminoácidos en la estructura de las proteínas. En la siguiente tabla se dan algunas propiedades de los 20 aminoácidos que se encuentran en la estructura de los seres vivos, como símbolos, peso molecular, masa molar y fórmula química;

Símbolos, peso molecular, masa molar y fórmulas químicas de aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas constituidas por cadenas de carbono que contienen en su estructura al menos un grupo carboxilo (-COOH) y al menos un grupo amino (-NH2) (la prolina tiene un grupo imino (-NH)). El número de carbonos de la cadena suele variar entre 2 y 11, dependiendo del tipo de aminoácido.

La glicina, el aminoácido más simple, consta de un grupo carboxilo y un grupo amino unidos a 1 átomo de carbono y contiene dos átomos de carbono.

Se forma un enlace peptídico entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro aminoácido. De esta forma, la estructura formada por la combinación de dos aminoácidos se denomina dipéptido y la red formada por la conexión de tres aminoácidos con un enlace peptídico se denomina tripéptido. Los aminoácidos se combinan formando enlaces peptídicos entre sí y se convierten en péptidos.

Las proteínas son péptidos que suelen estar formados por 100 o más aminoácidos. Sin embargo, algunos de ellos contienen menos de 100 aminoácidos.

La cantidad de aminoácidos, la longitud de la cadena y el orden contenidos en una proteína están codificados en el ADN del organismo, produciendo esa proteína. Por eso las proteínas son exclusivas de los organismos vivos.

La estructura en la que los aminoácidos se combinan para formar una cadena es la “estructura primaria” de las proteínas. Sin embargo, esta estructura no permanece en una cadena lineal; los aminoácidos de la cadena interactúan entre sí y, como resultado de esta interacción, se producen pliegues en la cadena.

Como resultado del cambio, se forman enlaces de hidrógeno entre el oxígeno y el nitrógeno. Generalmente se produce un plegamiento en 4 aminoácidos. Como resultado, la proteína adquiere una estructura de hélice; Esta estructura de las proteínas se denomina “estructura secundaria“. La miosina, la queratina y la epidermis son estructuras secundarias.

Los enlaces de hidrógeno que proporcionan la formación de la estructura secundaria son enlaces débiles, pero la construcción de demasiados enlaces de hidrógeno en la red hace que la estructura secundaria sea estable.

Sin embargo, si dos aminoácidos que contienen azufre coinciden en los pliegues de la cadena, también se establece un enlace disulfuro (S-S) entre estos dos aminoácidos. El enlace disulfuro en la estructura secundaria hace que la estructura sea mucho más fuerte. En general, las proteínas muestran estructuras secundarias de dos formas diferentes: lámina β (hoja plisada) y hélice α.

La estructura secundaria formada adquiere una estructura más compleja al mostrar enlaces de hidrógeno, enlaces disulfuro, enlaces de van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Esta estructura de las proteínas se denomina “estructura terciaria“. Las proteínas globulares generalmente muestran una estructura terciaria.

Con estas interacciones surge una “estructura cuaternaria” como resultado de la combinación de más de una cadena polipeptídica. La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria.

Naturalmente, cada proteína tiene diferentes pesos moleculares dependiendo de la cantidad de aminoácidos. La insulina pesa 6.000 Da, mientras que la ureasa pesa 480.000 Da.

Las proteínas se pueden clasificar según diferentes parámetros. Estas clasificaciones son las siguientes;

I) Según la configuración

II) Según la composición química

III) Según la función

I) Según la configuración

1. Fibroso; Son proteínas en forma de bastón que son insolubles en agua. Se pueden citar como ejemplos el colágeno, la queratina, la elastina y la tropomiosina.

2. Globulares; Son proteínas de forma redonda solubles en agua. Como ejemplos se pueden citar la albúmina sérica, la hemoglobina, las enzimas, los anticuerpos y las hormonas.

II) Según la composición química

1. Sencillo; Son proteínas que liberan únicamente aminoácidos y sus derivados cuando se hidrolizan. Ejemplos de ello son albúminas, globulinas, glutelinas, prolaminas, protaminas, histonas, colágeno, queratina, fibrina, miosina, elastina y epidermis.

2. Conjugado; Son proteínas que liberan sustancias distintas a los aminoácidos y sus derivados cuando sufren hidrólisis. Los ejemplos incluyen fosfoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, nucleoproteínas, cromoproteínas y metaloproteínas.

III) Según la función

1. Enzimas; la amilasa y la lactasa.

2. Estructurales; glicoproteínas y lipoproteínas.

3. Contráctiles; la miosina, la actina y la tubulina.

4. Hormonas; insulina y hormonas de crecimiento.

5. Transportistas; hemoglobina, transferrina y albúmina sérica.

6. Almacenamientos; la hardeína y la gliadina.

7. Protectores; anticuerpos e inmunoglobulinas.

8. Tóxicos; el veneno de serpiente y el ricino.


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